Πολυπεπτίδιο εναντίον Πρωτεΐνης
Το αμινοξύ είναι ένα απλό μόριο που σχηματίζεται με C, H, O, N και μπορεί να είναι S. Έχει την ακόλουθη γενική δομή.
Υπάρχουν περίπου 20 κοινά αμινοξέα. Όλα τα αμινοξέα έχουν ομάδες –COOH, -NH2 και ένα –H συνδεδεμένο με έναν άνθρακα. Ο άνθρακας είναι ένας χειρόμορφος άνθρακας και τα άλφα αμινοξέα είναι τα πιο σημαντικά στον βιολογικό κόσμο. Η ομάδα R διαφέρει από αμινοξύ σε αμινοξύ. Το απλούστερο αμινοξύ με την ομάδα R να είναι Η είναι η γλυκίνη. Σύμφωνα με την ομάδα R, τα αμινοξέα μπορούν να κατηγοριοποιηθούν σε αλειφατικά, αρωματικά, μη πολικά, πολικά, θετικά φορτισμένα, αρνητικά φορτισμένα ή πολικά αφόρτιστα κ.λπ. Τα αμινοξέα που υπάρχουν ως ιόντα αμφισβητίας στο φυσιολογικό pH 7,4. Τα αμινοξέα είναι τα δομικά στοιχεία των πρωτεϊνών. Όταν δύο αμινοξέα ενώνονται για να σχηματίσουν ένα διπεπτίδιο, ο συνδυασμός λαμβάνει χώρα σε μια ομάδα -NH2 ενός αμινοξέος με την ομάδα -COOH ενός άλλου αμινοξέος. Ένα μόριο νερού αφαιρείται και ο σχηματιζόμενος δεσμός είναι γνωστός ως πεπτιδικός δεσμός.
Πολυπεπτίδιο
Η αλυσίδα σχηματίζεται όταν ένας μεγάλος αριθμός αμινοξέων ενώνονται μεταξύ τους είναι γνωστή ως πολυπεπτίδιο. Οι πρωτεΐνες αποτελούνται από μία ή περισσότερες από αυτές τις πολυπεπτιδικές αλυσίδες. Η πρωταρχική δομή μιας πρωτεΐνης είναι γνωστή ως πολυπεπτίδιο. Από τα δύο άκρα της πολυπεπτιδικής αλυσίδας, το Ν-άκρο είναι όπου η αμινομάδα είναι ελεύθερη και το γ-άκρο είναι όπου η καρβοξυλική ομάδα είναι ελεύθερη. Τα πολυπεπτίδια συντίθενται στα ριβοσώματα. Η αλληλουχία αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα προσδιορίζεται από τα κωδικόνια στο mRNA.
Πρωτεΐνη
Οι πρωτεΐνες είναι ένας από τους πιο σημαντικούς τύπους μακρομορίων στους ζωντανούς οργανισμούς. Οι πρωτεΐνες μπορούν να κατηγοριοποιηθούν σε πρωτογενείς, δευτερογενείς, τριτοταγείς και τεταρτοταγείς πρωτεΐνες ανάλογα με τη δομή τους. Η αλληλουχία των αμινοξέων (πολυπεπτίδιο) σε μια πρωτεΐνη ονομάζεται πρωτογενής δομή. Όταν οι πολυπεπτιδικές δομές αναδιπλώνονται σε τυχαίες διατάξεις, είναι γνωστές ως δευτερογενείς πρωτεΐνες. Στις τριτογενείς δομές οι πρωτεΐνες έχουν τρισδιάστατη δομή. Όταν λίγα τρισδιάστατα πρωτεϊνικά τμήματα συνδέονται μεταξύ τους, σχηματίζουν τις τεταρτοταγείς πρωτεΐνες. Η τρισδιάστατη δομή των πρωτεϊνών εξαρτάται από τους δεσμούς υδρογόνου, τους δισουλφιδικούς δεσμούς, τους ιοντικούς δεσμούς, τις υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις και όλες τις άλλες διαμοριακές αλληλεπιδράσεις εντός των αμινοξέων. Οι πρωτεΐνες παίζουν αρκετούς ρόλους στα ζωντανά συστήματα. Συμμετέχουν στη διαμόρφωση δομών. Για παράδειγμα, οι μύες έχουν πρωτεϊνικές ίνες όπως το κολλαγόνο και η ελαστίνη. Βρίσκονται επίσης σε σκληρά και άκαμπτα δομικά μέρη όπως νύχια, μαλλιά, οπλές, φτερά κ.λπ. Περαιτέρω πρωτεΐνες βρίσκονται σε συνδετικούς ιστούς όπως οι χόνδροι. Εκτός από τη δομική λειτουργία, οι πρωτεΐνες έχουν και προστατευτική λειτουργία. Τα αντισώματα είναι πρωτεΐνες και προστατεύουν το σώμα μας από ξένες μολύνσεις. Όλα τα ένζυμα είναι πρωτεΐνες. Τα ένζυμα είναι τα κύρια μόρια που ελέγχουν όλες τις μεταβολικές δραστηριότητες. Επιπλέον, οι πρωτεΐνες συμμετέχουν στη σηματοδότηση των κυττάρων. Οι πρωτεΐνες παράγονται στα ριβοσώματα. Το σήμα παραγωγής πρωτεΐνης περνά στο ριβόσωμα από τα γονίδια του DNA. Τα απαιτούμενα αμινοξέα μπορεί να προέρχονται από τη διατροφή ή μπορούν να συντεθούν μέσα στο κύτταρο. Η μετουσίωση της πρωτεΐνης έχει ως αποτέλεσμα το ξεδίπλωμα και την αποδιοργάνωση των δευτερογενών και τριτογενών δομών των πρωτεϊνών. Αυτό μπορεί να οφείλεται σε θερμότητα, οργανικούς διαλύτες, ισχυρά οξέα και βάσεις, απορρυπαντικά, μηχανικές δυνάμεις κ.λπ.
Ποια είναι η διαφορά μεταξύ Πολυπεπτιδίου και Πρωτεΐνης;
• Τα πολυπεπτίδια είναι αλληλουχία αμινοξέων, ενώ οι πρωτεΐνες παράγονται από μία ή περισσότερες πολυπεπτιδικές αλυσίδες.
• Οι πρωτεΐνες έχουν υψηλότερο μοριακό βάρος από τα πολυπεπτίδια.
• Οι πρωτεΐνες έχουν δεσμούς υδρογόνου, δισουλφιδικούς δεσμούς και άλλες ηλεκτροστατικές αλληλεπιδράσεις, οι οποίες διέπουν την τρισδιάστατη δομή τους σε αντίθεση με τα πολυπεπτίδια.
